Статья опубликована в №19 (марта) 2015
Разделы: Биология
Размещена 04.02.2015. Последняя правка: 03.02.2015.
Просмотров - 2779

АНАЛИЗ ЭТАПОВ ЭВОЛЮЦИИ БИОСТРУКТУР (БС) ДО СТРУКТУР, СПОСОБНЫХ ОБЪЯСНИТЬ БОЛЬШИНСТВО ЗАГАДОК ЗАРОЖДЕНИЯ ГЕНЕТИЧЕСКИХ КОДОВ. ЧАСТЬ 1.

Телепнева Людмила Георгиевна

УДК 577.2

Введение. 

В историческом плане вопрос об эволюции генов является важнейшим, поскольку эволюция генов связана с истоками жизни вообще и её совершенствованием в частности. Поскольку выявлена изначальная роль в происхождении жизни РНК, то предполагают, что начало эволюции генов датируется 3,5-4 млрд лет назад, когда сформировались первые молекулы РНК, которые каким-то образом детерминировали синтез белков, т. е. были первыми хранителями генетической информации. Однако когда выявилась необходимость в повышении эффективности синтеза белков, способность кодирования генетической информации перешла к ДНК, которая стала главным хранителем генетической информации. Что касается РНК, то она оказалась между ДНК и белком, став «переносчиком» информации. Конечно, эта гипотеза не имеет доказательств. Тем не менее, многие далее считают, что появление ДНК связано с усложнением структуры клеток и, следовательно, необходимостью кодирования большого количества информации по сравнению с РНК [19].

В этой связи чрезвычайно важно определить первую в мире биоструктуру (БС), которая не только сформировала бы весь мир РНК, но и логично могла объяснить, почему возникла необходимость привлечения в БС пятого биоэлемента, роль которого так замечательно подошла еще одному пиримидиновому производному - тимину (Т). А для этого чрезвычайно важно проанализировать этапы эволюционного становления БС, полностью завершившей создание универсального генетического кода.

 

1. Биоструктуры (БС), состоящие из двух идентичных субъединиц и одной биодобавки (БД), и их характеристики

Благодаря постоянному и беспорядочному броуновскому движению молекул воды [4] две идентичные по всем параметрам биомолекулы (БМ) способны не только встретиться, но и объединиться (агрегировать) в одну – двухсубъединичную биоструктуру (БС) - первую по счету на длительном эволюционном пути различных БС.

При этом заметим, что объединиться в БС двум идентичным биосубъединицам помогает их амфипатичность, т. е. наличие двух разнокачественных групп в составе этих субъединиц – гидрофобной, избегающей контакта с молекулами воды, и гидрофильной. Данные группы субъединиц на рисунке 1 окрашены в голубой и синий цвет.

В результате такого взаимодействия двух субъединиц БС, образуются две симметрично расположенные биобухты (ББ). Они, возникают в результате соприкосновения образующих этих двух субъединиц данной БС.

В эти ББ благодаря тому же постоянному и беспорядочному броуновскому движению молекул воды могли не только попадать, но и на некоторое время задерживаться своеобразные «биодобавки» (БД) этих БС - различные химические элементы, получившие впоследствии название биоэлементов, и другие биомолекулы (БМ), меньшего поперечного сечения и иной плотности, чем субъединицы, создавшие БС.

Но зачем же понадобилась БД различным БС? Дело в том, что каждая из липидных молекул по отдельности была окружена молекулами воды, а при объединении этих субъединиц БС воедино, количество таких молекул воды уменьшалось. Следовательно, и тепловая защита субъединиц БС при этом уменьшалась. Чтобы восстановить её величину, желательно было воспользоваться другими органическими веществами, имеющими более высокие значения температур плавления (Тпл.), а также использовать в качестве БД химические элементы, имеющие порою более высокие значения Тпл., чем у липидных субъединиц.

Действительно, Тпл. глицина 290°C, удельная теплота испарения −528,6 Дж/кг, а у натрия - 97,8 °С и 97,9 кДж/моль. У кальция эти же характеристики – 837,85 °С и 153,6 кДж/моль, у воды удельная теплота испарения при 30 °С 2430 кДж/моль [3].

Поскольку в роли БД БС могут выступать как биомолекулы, так и химические элементы и их соединения, напомним, что гидрофильностью обладают вещества с ионными кристаллическими решётками (оксиды, гидроксиды, силикаты, сульфаты, фосфаты, глины, стёкла и др.), а также вещества органической природы со следующими полярными группами: -ОН, -СООН, -NO₂ и другими [5]. Причем все они имеют разную величину плотности.

В этой связи отметим, что увеличение плотности слоя воды объясняется либо значительным отличием его температурных характеристик от окружающей воды (то есть термоклином), либо его повышенной соленостью.

Так, морская вода с солёностью 35% при температуре 25 °С имеет плотность 1,02412 г/см³, в то время как чистая вода - 0,9971 г/см³. Различны у этих вод и точки замерзания: 0,00 °C - у чистой воды и -1,91 °C у морской при той же солености [7].

Благодаря нарастанию солености плотность воды увеличивается от экватора к тропикам, а в результате понижения температуры — от умеренных широт к Полярным кругам. Зимой происходит опускание полярных вод и их движение в придонных слоях к экватору, поэтому глубинные воды Мирового океана в целом холодные, но обогащенные кислородом.

Под действием силы тяжести, под влиянием ветра, притяжения Луной и Солнцем и других факторов происходит движение воды. При движении вода перемешивается, что позволяет равномерно распределяться водам с разными показателями солености, химического состава и температуры [8].

Вследствие этого, если в качестве таких БД выступали аминокислоты, то сразу же становится понятным, что их первичный и самый строгий отбор осуществлялся с помощью только двух субъединиц первичной БС.

В таком случае уже эти первые БС, состоящие из двух взаимодействующих нуклеотидов, могли невольно для себя начать отбор аминокислот для будущего использования их в строительстве белков, и это обстоятельство непосредственно отразилось затем на роли первых двух нуклеотидов в трехнуклеотидном кодоне.

В то же время симметричность расположения двух ББ в первой БС, невольно разделяла их БД на две большие группы, а использование в качестве такой БД аминокислот заложило еще и такие свойства генетического кода как симметричность кодонов и их комплементарность.

В связи с этим отметим, что именно наличие сразу двух ББ, неизбежно способствовало разделению аминокислот, выбранных БС, на две большие группы. Это обстоятельство, в свою очередь, привело к наличию двух классов аминоацил-тРНК-синтетаз (АРСаз, aaRS, аа-тРНК синтетаза, фермент КФ 6.1.1) – важнейших ферментов внерибосомного этапа белкового синтеза, осуществляющих реализацию генетической информации и в сумме составивших 20 единиц.

Каждая АРСаза специфична только по отношению к одной из 20 аминокислот, входящих в белки, и к одной или нескольким тРНК [1].

Первый класс АРСаз включает ферменты, катализирующие синтез аминоацил-тРНК следующих аминокислот: аргинин (Арг, Arg, R, C6H14N4O2, 1,1 г/см³), валин (Вал, Val, V, C5H11NO2, 1,230 г/см³), глутамин (Глн, Gln, Q, C5H10N2O3), глицин (Гли, G, Gly, C2H5NO2, 1,607 г/см³), изолейцин (Иле, Ile, I, C6H13O2N), лейцин (Лей, Leu, L, C6H13N1O2, 1,191 г/см³), метионин (Мет, Met, M, C5H11NO2S, 1,340 г/см³), тирозин (Тир, Tyr, Y, C9H11NO3, 1,456 г/см³), триптофан (Три, Trp, W, C11H12N2O2), цистеин (Цис, Cys, C, C3H7NO2S) [3].

Второй класс АРСаз включает ферменты, катализирующие синтез аминоацил-тРНК следующих аминокислот: аланин (Ала, Ala, A, C3H7NO2, 1,424 г/см³), аспарагин Асн, Asn, N C4H8N2O3, 1,346 г/см3), аспарагиновая кислота (Асп, Asp, D, C4H7NO4, 1,67 г/см³), гистидин (Гис, His, H, C6H9N3O2), глицин (Гли, G, Gly, C2H5NO2, 1,607 г/см³), лизин (Лиз, Lys, K, C6H14N2O2), пролин (Pro, Про, P, C5H9NO2, 1,186 г/см³), серин (Сер, Ser, S, C3H7N1O3, 1,537 г/см³), треонин (Тре, Thr, T, C4H9NO3), фенилаланин (Фен, Phe, F, C9H11NO2, 1,29 г/см³) [3].

Причем оказалось, что АРСазы 1-го класса обеспечивают перенос аминоацильной группы сначала ко второй 2'-ОН-группе терминального остатка адениловой кислоты, затем перемещение её к 3'-ОН-группе (путем реакции трансэтерификации), в то время как ферменты 2-го класса катализируют перенос аминоацильной группы непосредственно к 3'-ОН-группе концевого аденилового нуклеотида.

Принято считать, что в добелковой жизни (РНК-мире) функцию АРСаз, участвующих в синтезе белка, выполняли, по всей видимости, рибозимы, то есть молекулы РНК, обладающие каталитическими свойствами[1].

В таком случае, вполне вероятно, что на первом этапе создания рибосом, их две половинки были почти идентичными, как и два соседних домена у различных доменных белков, цепи которых используются в современных ферментах и рецепторных белках.

В этой связи напомним, что белковый домен представляет собою компактную глобулу, способную существовать или сама по себе, или входить в состав более крупного белка наряду с другими доменами [2].

Однако не только образующие двух доменов могли образовывать ББ. Эволюционно ранее ББ могли образовываться в виде изгибов даже небольшой белковой цепи (например, трипептида). А для создания таких резких изгибов как нельзя лучше подошла аминокислота пролин, обладающий 4-мя кодонами-синонимами (кодонами одной серии): CCU, CCC, CCA, CCG), синтезирующийся в организме из глутаминовой кислоты.

В составе белков атом азота пролина не связан с атомом водорода, таким образом, пептидная группировка X-Pro не может быть донором водорода при формировании водородной связи. Вследствие этого в местах локализации пролина, обладающего конформационно жесткой структурой, возникают неполноценные пептидные связи, и полипептидная цепь образует изгибы и зигзаги.

Данное свойство пролина очень пригодилось при создании рецепторных белков, обычно имеющих несколько доменов, поскольку эта аминокислота играетважную роль при образовании третичной структуры белка. Так, участки белков с высоким содержанием пролина часто формируют вторичную структуру полипролиновой спирали II типа [12].

В клетках мозга из пролина синтезируется глутамат — важнейший нейромедиатор. L-пролин содержится во всех природных белках. Особенно богаты им растительные белки — проламины, белки соединительной ткани (10—15% в коллагене),β-казеин. L-Pro входит в состав инсулина, адрено-кортикотропного гормона, грамицидина С и других биологически важных пептидов. Попутно заметим, что D-пролин входит в состав некоторых алкалоидов.

Без этой аминокислоты восстановление тканей было бы невозможно, поскольку пролин дегидрогеназа - важный фермент, который задействован в апоптозе (естественной смерти клетки), во многом тем самым способствующем обновлению клеток тканей и органов.

Поскольку в качестве БД двухсубъединичных БС могут выступать не только аминокислоты, но и химические вещества, отобранные их ББ, представляют чрезвычайный и несомненный интерес следующие факты, указывающие на непосредственное и сложное влияние одних разновидностей БД на другие разновидности БД в одной и той же БС.

Это обстоятельство, в свою очередь, привело к появлению у катализирующих БС активаторов (увеличивающих скорость каталитической реакции) и ингибиторов.

Невольным подтверждению этого вывода являются следующие факты.

В последнее годы стало известным [13], что пролин активно синтезируется на заключительной стадии созревания винограда. Причем повышенное содержание пролина обнаружено в винограде, выращенном при недостатке в почве бора и марганца, а пониженное — при дефиците цинка и молибдена.

Известно также, что пролин дегидрогеназа обеспечивает возможность создания супероксида (надпероксида) - активных, богатых электронами кислородных частиц. Супероксид, в свою очередь, вовлечен в процесс разрушения поврежденных клеток и играет важную роль в предотвращении развития и распространения раковых опухолей.

Примечательно, что обычно пролин дегидрогеназа передает электроны в митохондриальную мембрану, не позволяя им соприкасаться с кислородом для создания реактивных молекул супероксида.

Попутно отметим, что митохо́ндрия— двумембранная гранулярная или нитевидная органелла толщиной около 0,5 мкм. Митохондрия, характерная для большинства эукариотических клеток, как автотрофов (фотосинтезирующие растения), так и гетеротрофов (грибы, животные), отсутствует у бактерий.

Если в клетке нарушается работа митохондрий, то они переключаются на другой путь получения энергии – гликолиз. При этом образуется молочная кислота, разрушающая коллагеновый матрикс, соединяющий клетки между собой. В результате этого часть таких клеток, способна покинуть свое место и перемещаясь в организме, образовывать опухоли в других частях тела – метастазы.

Вышеприведенные факты наглядно показали всю важность роли аминокислот в качестве БД БС и их сложной связи с другой разновидностью БД - биоэлементами.

Но не менее важно и влияние свойств субъединиц БС на БД. В этой связи обратим внимание на тот факт, что любая БД, попавшая в ББ, из-за сопротивления внешней среды и своей инерции при передвижении БС вперед всегда опирается больше на вторую субъединицу (от её начала), чем на первую. В результате такого взаимодействие с нею и свойства данной БД будут зависеть от этой (второй) субъединицы БС гораздо существеннее, чем от иной её субъединицы.

Это обстоятельство приводило к тому, что две описанные выше группы аминокислот, в свою очередь, должны были разделиться на подгруппы, меньшие по числу.

Действительно, согласно установленным фактам генетического кода, все кодоны с цитозином (С) во втором положении кодируют аминокислоты (Ser, Pro, Thr и Ala), малые по размеру, а все кодоны с урацилом (U) во втором положении кодируют аминокислоты разных (но не крайних) размеров с гидрофобной (неполярной) боковой цепью - Рhе, Lеu, Ilе, Меt и Vаl.

Если исключить терминирующие кодоны, то наличие аденина (А) во втором положении определяет полярную или заряженную боковую цепь аминокислот (Туг, Нis, Glп, Аsп, Lуs, Аsр и Glu), немалых по размеру.

Тогда с гуанином (G) во втором положении таких БС могли взаимодействовать следующие их «биодобавки»: самая реактивная аминокислота (Cys), самая большая и плоская (Trp), самая большая и корявая (Arg), самая маленькая (Gly), часть единственной несвязной серии (Ser) и неоднозначный терминальный нонсенс (UGA), который в ряде случаев кодирует 21-ю аминокислоту - селеноцистеин (Sec) [14].

При этом, порою, могла изменяться и суммарная величина заряда такой новой БС.

Данное свойство БС было связано с тем, что головки липидных молекул всегда либо отрицательно заряжены, либо нейтральны. А поскольку ББ образуют две таких молекулы, становится понятным, почему в число биогенных химических элементов, в первую очередь, отбирались ионы металлов с зарядом +2е.

Попутно заметим, что в физиологических условиях отрицательный заряд нуклеотидов на единицу больше числа фосфатных остатков в молекуле. Благодаря этому обстоятельству третичная структура РНК стабилизируется ионами двухвалентных металлов, например ионами Mg2+, связывающимися не только с фосфатными группами, но и с основаниями [3].

Обратим также особенное внимание на тот факт, что такая БС наделялась и новыми дополнительными свойствами, в первую очередь, большей чувствительностью к изменениям внешней среды, чем, если бы она не имела БД. И тут первую роль могли играть только лишь аминокислоты, а не биохимические элементы, поскольку все аминокислоты — амфотерные соединения, способные проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы — СООН, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой—NH2.

Общеизвестно, что при нейтральных значениях рН среды все кислотные (способные отдавать Н+) и все основные (способные присоединять Н+) функциональные группы аминокислот находятся в диссоциированном состоянии [3]. Поэтому в нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд.

Аминокислоты, содержащие кислотные функциональные группы, имеют суммарный отрицательный заряд, а аминокислоты, содержащие основные функциональные группы, - положительный заряд.

Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп.

В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд. Напротив, увеличение концентрации ОН- групп вызывает отщепление Н+ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда.

В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд. Таким образом, в кислой среде аминокислоты существуют в виде катионов, а в щелочной - в виде анионов.

Описанные выше обстоятельства непосредственно и повлияли на включение в БС аминокислот, поскольку они заметно различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам своих радикалов. Так, по химическому строению радикала они делится на алифатические, ароматические и гетероциклические. А в составе алифатических радикалов, в свою очередь, могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы [9].

Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные (гидрофобные) её отталкивают). Вследствие этого наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

Обратим внимание еще на одну особенность аминокислот, выбранных БС в качестве БД.

Часть этих аминокислот не только способна превращаться в себе подобных (т. е. в заменимые аминокислоты), но и участвовать в создании субъединиц БС - липидов (Phe, Tyr, Leu, Lys и Trp) и нуклеотидов.

Так, молекула аспарагиновой кислоты (Асп, Asp, D) образует существенную часть скелета пуриновых и пиримидиновых ядер. С метаболизмом Gln связаны эти же разновидности нуклеотидов. Помимо этого синтез пуринов связан с метаболизмом аминокислоты Gly.

БД (в виде аминокислот) попадает в ББ данной БС, если значения плотностей её и субъединиц БС отличаются на немного. Для того, чтобы аминокислота могла попадать во все без исключения ББ (как верхние, так и в нижние), её плотность должна быть несколько меньше, чем у идентичных субъединиц БС.

Данный вывод можно подтвердить значениями следующих плотностей БС, проставленных в круглых скобках, в биоструктурах с 4-мя ББ, в которых каждые две ББ полностью идентичны.

Такими БС являются: кодон UUU (1,32), кодирующий Phe (1,29); кодон GGG (2,2), определяющий Gly (1,607) и кодон CCC (1,55), кодирующий аминокислоту Pro (1,367).

Характерна эта закономерность и для других БС, например: кодоны UUG (1,32+1,32 +2,2)/3 и UUA (1,32+1,32+ 1,662)/3 кодируют Leu (1,293).

Таким образом, прослеживается явная тенденция в разнице между величинами плотностей субъединицы и её БД (если в качестве её используются аминокислоты) - она всегда меньше плотности субъединиц БС. Эта же зависимость особенно четко прослеживается для величин плавучей плотности данных веществ, несколько отличающейся от плотности этих веществ, находящихся в кристаллическом виде.

Но в таком случае также можно предположить, что изначальное появление двух взаимодействующих участков нуклеиновой кислоты (РНК-РНК: шпильки в тРНК и в мРНК, появление двухцепочечных РНК, гибридов РНК-ДНК и двуцепочечной ДНК) было связано именно с созданием дополнительных ББ, в которые могли попадать дополнительные БД, изменяющие значения плавучей плотности данной БС.

В этой связи можно предположить, что наличие в тРНК 4-х «стеблей», содержащих участки двух цепей РНК с аминокислотами, вставленными в их «сборные» ББ, было обусловлено стремлением уменьшить разницу в значениях плавучей плотности АРС-азы с аминокислотой и тРНК определенного кодона.

Благодаря разности плотностей субъединиц и БД, такая БС могла подниматься либо вверх (если плотность БД меньше, чем у её субъединиц), либо опускаться вниз, когда плотность БД (в виде биохимических элементов) была больше, чем у субъединиц БС.

Данная разница в величинах плотностей обязательно скажется не только на величине получаемой БС космической энергии, но и на её взаимодействии с другими БС.

Это обстоятельство также логично объясняет причину не только включения в состав БД различных БС целого перечня ионов тяжелых металлов: железо, медь, цинк, молибден, титан и другие, но и их комбинаций.

Например, фермент энолаза, множественные формы которой (изоферменты) характерны для тканей рыб, активируется ионами магния (Magnesium, Mg, 12, 1,738 г/см³) - Mg2+; марганца (Manganum, Mn, 25, 7,21 г/см³ ) - Mn2+, калия (Kalium, K, 19, 0,856 г/см³) - К+, и инактивируется ионами фтора (Fluorum, F, 9, (при -189°C) 1,108 г/см³). Фторид (Fluoride) – это ион фтора – F-1[20].

Для энолазы характерна доменная структура. В глубокой щели между малым N-концевым и большим С-концевым доменами располагается активный центр фермента. Для проявления каталитической активности необходимы ионы Mg, причем без них фермент не только не обладает активностью, но и диссоциирует на субъединицы.

При увеличении концентрации меди в воде, которую пили животные, замечено следующее: наибольшее количество меди связывается в цитозоле, значительный рост концентрации меди отмечается и в митохондриях. Увеличенное поступление меди приводит к перераспределению биогенных элементов, в результате чего в клетках почек снижается содержание цинка и магния, а увеличивается – кальция.

Изменение концентрации биогенных элементов, безусловно, влияет на активность многих ферментов и, в конечном итоге, на обмен веществ в почечной ткани. Можно предположить, что существенно изменится липидный обмен, так как многие ферменты, участвующие в метаболизме липидов, цинк- и магний-зависимые [21].

Поскольку в данном разделе работы рассматривается роль БС с абсолютно идентичными субъединицами в создании генетического кода, отметим, что повторяющиеся последовательности и сателлитная ДНК - одна из закономерностей в чередовании нуклеотидов у большинства ДНК эукариотических клеток. Эти ДНК состоят из уникальных и частично повторяющихся последовательностей, составляющих порою (у мыши) десятую долю генома.

Имея другую величину плавучей плотности, ДНК с повторяющимися последовательностями при центрифугировании в градиенте плотности CsCl образует отчетливую сателлитную полосу. Каждая из двух цепей этой ДНК настолько отличается по составу оснований, что они хорошо разделяются в растворе CsCI [11].

Таким образом, с большой долей достоверности можно говорить о том, что экзоны пре-мРНК, кодирующие белки участки нуклеиновых кислот, представляют собой участки непосредственной связи ДНК и РНК, имеющие значения плотностей, отличной от плотности основной массы ДНК.

При объединении субъединиц цепей ДНК и РНК также будут образовываться ББ, в которые могут попасть аминокислоты. Затем, при расхождении этих двух взаимодействующих участков нуклеиновых цепей, аминокислоты, попавшие в их «сборные» ББ, могут активно подбираться аминоацил-ТРК-синтетазами и уже в комплексе с тРНК доставляться к рибосоме и мРНК для синтеза белка.

Попутно напомним, что последовательно соединенные экзоны и составляют мРНК эукариот. Отметим также, что некоторые молекулы мРНК также могут катализировать сплайсинг экзонов без участия белков.

У некоторых вирусов, например, пикорнавирусов, мРНК образует весь их геном.

Напомним, что и основной носитель энергии в клетках — аденозинтрифосфа́т (нуклеозидтрифосфат, сокр. АТФ, англ.АТР, C10H16N5O13P3, 1,04 г/см3) — рибонуклеотид, а для начала процесса удвоения ДНК также необходима – БС, содержащая РНК. Это - РНК-«затравка» (праймер) [3].

Теперь становится понятной и причина различия в величинах плавучих плотностей различных ДНК и РНК, а также их гибридов ДНК-РНК [9], сделавших возможным жизнь на Земле.

Кроме того, становится понятным и частая связь нуклеиновых кислот с различными белками. Ведь величина плавучей плотности белков в растворах CsCl колеблется в пределах 1,3-1,33 г/см3, а у РНК - более 1,9 г/см3.

У ДНК показатель плотности находится в пределах 1,7 г/см3. Это связано с тем, что в ДНК нуклеотид урацил с плотностью 1, 32 г/см3 заменён тимином, имеющим плотность 1,23 г/см3.

Для того чтобы лучше понять значение этого факта для различного рода БС, мысленно заменим воздух в следующем примере на тимин, подводную лодку – на БС, а её баки - на ДНК, гуанин - на воду:

Регулируя количество воды в балластных танках (баках), подводная лодка может зависать на желаемой глубине, плотность воды на которой равна средней плотности подводной лодки. Если набрать в танки больше воды, вытеснив соответствующее количество воздуха, то плотность подводной лодки увеличивается, и она погружается, попадая в слои более холодной воды с большей плотностью. Когда плотность воды оказывается равной плотности подводной лодки, лодка снова зависает на новой глубине [7].

Таким образом, тимин невольно способствовал не только дальнейшему объединению РНК с ДНК, но и резкому увеличению территориального распространения использующих его БС, т.е. резкому увеличению ариала всех ДНК-овых организмов и выходу их из воды на сушу.

ДНК, содержащаяся в хлоропластах, — кольцевая, по плотности обычно несколько отличная от ядерной ДНК. Например, у Euglena gracilis плотность ядерной ДНК составляет 1,707 г/см³, а ДНК из хлоропластов — 1,685 г/см³ [10].

Анализ приведенных данных свидетельствует о том, что поскольку с белковыми структурами гораздо легче взаимодействовать именно ДНК, а не РНК, то и ДНК-овый хроматин будет обладать большей стабильностью и характеризоваться большим разнообразием.

Интересно, что при этом цепи двухцепочечных нуклеиновых кислот могут выступать в роли двух субъединиц БС, образующих биобухты (ББ), носящие название «бороздки». Причем их также будет именно две, как и у любой двухсубъединичной БС.

В структуре двуцепочечной ДНК, находящейся в В-форме, различают две бороздки - большую, шириной 2,2 нм, и малую, шириной 1,2 нм. У А-формы ДНК глубокая и узкая большая бороздка и неглубокая и широкая малая бороздка.

Важная структурная особенность РНК, отличающая её от ДНК — наличие гидроксильной группы в 2' положении рибозы, которая позволяет молекуле РНК существовать в А, а не В-конформации, наиболее часто наблюдаемой у ДНК.

Азотистые основания в области большой и малой бороздок взаимодействуют со специфическими белками, участвующими в организации структуры хроматина.

Вероятно, именно эта особенность нуклеиновых кислот и способствовала созданию «раздетых» вирусов, т.е. содержащих только нуклеотид с белковыми субъединицами – капсомерами.

Фрагменты двойной спирали РНК также образованы её комплементарными участками, расположенными в пределах одной цепи. В некоторых случаях доля двухспиральных участков в РНК может достигать 75 – 90 %. Вероятно, именно это обстоятельство и способствовало появлению двухцепочечных РНК-вирусов.

Подавляющее большинство вирусов являются РНК-содержащими. Вирусы растений чаще всего содержат одноцепочечную РНК, а бактериофаги, как правило, обладают двухцепочечными ДНК.

Названия цепей ДНК для вирусов, содержащих одноцепочечную ДНК, сходны с таковыми для РНК: кодирующая цепь комплементарна мРНК (-), а некодирующая является её копией (+). Однако геномы нескольких типов ДНК- и РНК-содержащих вирусов представлены молекулами, имеющими различную полярность, то есть транскрипции может подвергаться любая цепь. Таковы, например, геминивирусы— вирусы растений, содержащие одноцепочечную ДНК, и аренавирусы — вирусы животных с одноцепочечной РНК.

Изучение нуклеотидного состава ДНК различных организмов показало, что соотношение пар азотистых оснований А+Т/G+C является важным показателем специфичности ДНК у разных организмов. Так, у человека оно составляет 1,52, у овцы -1,36, у бактерии Е.coli -0,93, у возбудителя газовой гангрены C. Perfringens - 2,70 [9].

Поскольку вначале создавались БС с достаточно большей величиной плавучей плотности, скорее всего жизнь на Земле зарождалась не в приповерхностных водах, а на достаточно больших глубинах и неподалеку от источника происхождения её составляющих – идентичных субъединиц и БД, т. е. возле длительно действующих подводных вулканов.

В этой связи обратим внимание на следующие общеизвестные факты.

Даже прозрачная вода рассеивает, преломляет и поляризует свет нашей ближайшей звезды - Солнца. Следовательно, неорганическая и органическая взвесь продуктов извержения такого подводного вулкана могла длительное время не только поляризовать преломленный свет, проникающий на эти глубины, но и усиливать его полярность.

Астробиолог Джереми Бэйли (Jeremy Bailey) теоретически доказал, что в ультрафиолетовом и даже видимом диапазонах звездный свет также может приобретать круговую поляризацию после рассеяния на частицах пыли. При этом если право- и левополяризованная компоненты ультрафиолетового излучения окажутся пространственно разделены, то в соответствующих участках молекулярного облака будут разрушаться молекулы аминокислот одного определенного типа зеркальной симметрии. При этом свет, поляризованный по часовой стрелке (если смотреть навстречу лучу), губительно воздействует на D-молекулы, а поляризованный против часовой стрелки, наоборот, разрушает только L-аминокислоты [18].

Наша планета, в отличие от Венеры и Урана, вращается в ту же сторону, что и Солнце. В таком случае солнечный свет, поляризованный по часовой стрелке, в воде мог постоянно увеличивать концентрацию именно L-аминокислот и уменьшать концентрацию липидных молекул.

В этой связи молекулы сахаров и нуклеотидов, как и липиды, относящиеся к D-ряду веществ, могли увеличивать свою концентрацию только лишь под липопротеиновой плёнкой с большой долей аминокислот, т. е. под наружной мембраной БС.

Вполне возможно, что именно БД в виде аминокислот способствовали укрытию липидных БС от губительного для них воздействия поляризованного света Солнца. Тогда даже неспецифическое и случайное создание белков-дипептидов приветствовалось БС и способствовало в последствии созданию трансляционного аппарата клетки.

Теперь становится понятным не только выбор L-аминокислот различными БС, но и тот факт, что белковые структуры, в массовом количестве присутствуют именно на внешней поверхности липидного бислоя. Процентное соотношение белка к липидам в мембране: бактерий составляет 55-65/10-20, хлоропластов - 50-60/40-50, ядра - 48-52/38-47. митохондрии - 60-65/ 35-40, эритроцита - 60/40, седалишнего нерва – 20-40/60-80 [3].

Липиды составляют 10 - 20% от массы тела человека. В теле взрослого человека содержится 10-12 кг липидов, из которых 2-3 кг приходится на структурные липиды. Подавляющая часть резервных липидов (до 98%) сосредоточена в жировой ткани. Нервная ткань содержит до 25% структурных липидов, а биологические мембраны - 40% (от сухой массы) [3].

Соотношение жиров (липидов) и белков в липопротеидах различно.

Минимальное количество белка содержится в хиломикронах (0,96 г/см3).

Холестерин (холестерол, C27H46O) - стабилизатор текучести плазматической мембраны имеет плотность 1,05 г/см³. К периферийным тканям холестерин транспортируется хиломикроном, ЛПОНП и ЛПНП. К печени, откуда затем холестерин удаляется из организма, его транспортируют аполипротеины группы ЛПВП.

Отметим также, что липиды тоже связываются с ДНК, причем связывание всех жирных кислот с малой бороздкой ДНК сильнее, чем с большой [3].

Теперь остается обратить более пристальное внимание еще на одно свойство воды, поспособствовавшее выбору веществ, используемых БС.

В этой связи напомним, что высокие градиенты плотности (пиноклин) на глубине 70-90 м препятствует подъему богатых питательными солями глубинных вод в зону фотосинтеза [15]. Следовательно, для повышения плотности цитоплазмы клеток с фотосинтезом БС необходимо было задействовать иные вещества, чем соли, например, сахара.

В то же время появление сахаров внутри липидной оболочки могло способствовать образованию сахаров нуклеотидов и созданию вначале РНК, а затем и ДНК.

Поскольку жизнь зародилась в водной среде, в цитоплазме и крови также много воды. Плотность основной среды цитоплазмы клетки - гиалоплазмы колеблется в узких пределах от 1,025 до 1,055 г/мл и подобно плотности крови зависит от содержания в ней форменных элементов, белков липидов и различных полисахаридов. Попутно отметим, что у человека плотность крови составляет 1,060-1,064 г/мл.

Норма глюкозыу детей до 14 лет — 3,33 — 5,55 ммоль/л, у взрослых норма глюкозы в крови — 3,89 — 5,83 ммоль/л. С 60 лет уровень глюкозы в норме возрастает до 6,38 ммоль/л. При беременности глюкоза в норме — 3,3—6,6 ммоль/л.

Изменение величины плотности растворов сахарозы в воде (г/мл) при разных концентрациях этого вещества (%) имеет следующий вид: 1,020 (5%), 1,041 (10%), 1,062 (15%), 1,084 (20%), 1,107 (25%), 1,131 (30%) [17].

Учитывая вышеприведенные факты, можно высказать предположение о том, что изначально различные сахара были отобраны из окружающей среды первичными липидными мембранами только для того лишь, чтобы повысить плотность внутриклеточной среды и облегчить тем самым передвижение биосубъединиц как липидных, так и нуклеиновых БС, собранных под их защитой. Таким образом, различные сахара являются не только субстратами окислительных реакций, но и сами по себе, своим лишь присутствием в цитоплазме клеток, способствуют лучшей работе разнообразных катализирующих структур.

И не это ли свойство сахаров – ростообразующий фактор всех без исключения БС - в настоящее время непосредственно связывают с инсулином, являющимся основным гормоном поджелудочной железы?

Инсулин - основной анаболический(укрепляющий ткани) гормон обмена веществ, контролирующий многие аспекты регулирования глюкозы, отложение жиров в организме и множество других функций. При его недостатке уровень глюкозы в крови повышается, клетки голодают. Это связано с тем, что инсулин необходим при доставке глюкозы из крови к клеткам, которые должны использовать ее как топливо для существования и для отложения глюкозы в жировых клетках в качестве триглицеридов при потреблении энергии в будущем. Но, в отличие от анаболического действия тестостерона, используемого для строения мышц и костей, инсулин - анаболический гормон, накапливающий жир.

Инсулин - это очень мощный источник образования жира (липогенез) и очень сильный ингибитор расщепления жира (липолиз). Инсулин действительно оказывает действие на увеличение соотношения жира и мышц, поэтому, чем больше инсулиновой стимуляции, тем меньше мышечных клеток, сжигающих жир. Избыток инсулина - неизбежная расплата, если у вас проблемы с лишним весом [6].

Чистая глюкоза может напрямую усваиваться, например, мозгом и мышцами. На уровень глюкозы реагируют мозг и другие органы, вырабатывающие «гормоны сытости». С глюкозой же связана и работа поджелудочной железы, вырабатывающей инсулин — гормон, отвечающий за всасывание глюкозы тканями и снижение её концентрации в крови.

Теперь во многом становится понятной фраза: «Сахар – белая смерть».

Высокая концентрация сахаров во внутриклеточном пространстве обязательно приведет к значительному росту плотности цитоплазмы, что, в свою очередь, затруднит перемещение субъединиц катализирующих БС.

В то же время остановка работы ферментов неизбежно приводит к коме и, зачастую, к смерти, т. е. к прекращению жизнедеятельности организма.

Чем же так опасна для человеческого организма кома? Кома (от греч. κῶμα — глубокий сон) — угрожающее жизни состояние, характеризующееся потерей сознания, резким ослаблением или отсутствием реакции на внешние раздражения, угасанием рефлексов до полного их исчезновения, нарушением глубины и частоты дыхания, изменением сосудистого тонуса, учащением или замедлением пульса, нарушением температурной регуляции.

Приведенная характеристика этого опаснейшего состояния организма однозначно свидетельствует о нарушениях в работе многочисленных катализирующих и переносящих БС, начавших свой эволюционный путь со встречи двух идентичных субъединиц и БД, попавших в ББ, созданных образующими этих субъединиц. 

Выводы.

Именно броуновское движение органических молекул в водной среде является причиной не только самоорганизации БС, но и их самовосстановления.

Самоорганизацию осуществляют молекулы с приблизительно равными геометрическими размерами и величинам плотностей, и данный процесс с максимальной эффективностью совершается в зоне их нулевой плавучести с помощью броуновского движения. Именно в этой зоне плотности субъединицы БС и их БД всю свою энергию тратят только лишь на разнообразные их перемещения в горизонтальной плоскости и взаимодействия между собою.

Поскольку с помощью броуновского движения легче самособираются вместе молекулы с близкими значением плотностей, часть БС через некоторый промежуток времени могли уже собираться не из абсолютно идентичных субъединиц, а, например, из смеси аденина и цитозина. В свою очередь, спонтанная мутация цитозина в урацил, а последнего - при помощи метилирования в тимин, привели к еще большему разнообразию этих БС и включению в их состав большего количества аминокислот и химических биоэлементов.

В связи с тем, что два нуклеиновые основания кодона образуют сужение реакционного канала БС (так называемую биобухту или ББ), в котором могут надолго задерживаться как их собственная аминокислота, так и достаточно близкая к ней по размеру, плотности и синтезу, становится понятным, почему в генетическом коде кодоны с общим первым нуклеотидом кодируют аминокислоты со сходными путями биосинтеза, а с общим вторым нуклеотидом - сходные по гидрофильности или гидрофобности.

Созданию всех разновидностей биоструктур (БС) способствует наличие двух разнокачественных групп в составе их субъединиц и биодобавок (БД) – гидрофобной, избегающей контакта с молекулами воды, и гидрофильной, т. е. их амфипатичности.

Использование в качестве БД химических элементов привело к тому, что задолго до возникновения клеточных структур, уже со времен создания двухсубъединичных БС могли осуществляться биогеохимические процессы - явления концентрации и рассеяния химических элементов с участием представителей живой природы.

Следовательно, с появлением первых БС началось изменение внешней среды. Биогеохимические процессы играли важную роль в образовании некоторых месторождений типа медистых песчаников, ураноносных песчаников и др. Велика роль биогеохимических геохимических процессов в образовании вторичных ореолов рассеяния месторождений, формировании геохимических аномалий.

На протяжении геологической истории биогеохимические процессы создали современную кислородную атмосферу Земли (фотосинтез растений), почти освободили атмосферу от СО2, изменили состав поверхностных и подземных вод, в частности привели к образованию сероводорода в илах и подземных водах, осаждению сульфидов металлов. На определении элементного состава растений основаны биогеохимические методы поисков рудных месторождений.

Однако и внешняя среда играет огромную роль в изменении БС. В этой связи напомним, что любой нуклеотид - вещество, состоящее из азотистого основания, сахара и остатка фосфорной кислоты.

И именно высокие градиенты плотности (пиноклин) на глубине 70-90 м, препятствующие подъему богатых питательными солями глубинных вод в зону фотосинтеза, способствовали накоплению сахаров в внутри липосомных объемов и, как следствие - к неизбежному разделению объектов живой природы на две огромных группы: фото- и нефотосинтезирующие организмы, т.е. на гетеротрофы (использующие для своей жизнедеятельности готовые органические вещества) и автотрофы (фототрофные бактерии, водоросли и зеленые растения, а также хемоавтотрофы).

Хемоавтотрофы (бактерии, использующие для получения энергии реакции окисления неорганических веществ) по сравнению с фотосинтетиками создают мало биомассы, однако именно им принадлежит основная роль в замыкании биогеохимических циклов азота, серы, железа и других элементов в биосфере. В результате этого некоторые из них, например, нитрифицирующие бактерии, повышают плодородие почвы.

Привлечение различных сахаров в качестве дополнительных веществ, способствующих повышению плотности внутриклеточной среды, привело к более эффективному перемещению субъединиц БС и созданию различного рода гликолипидов и гликопептидов.

Отметим также, что часть реакций распада липидов, поставляющего углеродные скелеты для синтеза сахарозы и прочих углеводов, происходит в цитоплазме и в митохондриях, а другая – в сферических окруженных мембранах тельцах (глиоксисомах), содержащих ферменты глиоксилатного цикла — последовательности реакций, связанных с расщеплением жиров.

В свою очередь, повышенная концентрация различных сахаров (углеводов) во внутриклеточной среде совместно с аминокислотами способствовала появлению первых нуклеотидов, входящих в состав РНК, а также использованию в нуклеиновых кислотах самого легкого её нуклеотида - тимина (1,23 г/см3), что и привело в конечном итоге к использованию ДНК различными БС.

Поскольку мутационные процессы наблюдаются как РНК-овых, так и в ДНК-овых БС, можно считать доказанным тот факт, что появление тимина в БС способствовало, в первую очередь, резкому увеличению ариала сахаросодержащих БС, что и привело в дальнейшем к созданию прокариотов – археев и бактерий и эукариотов.

Учитывая, что плотность АТФ еще меньше, чем у тимина и составляет всего 1,04 г/см3, можно предположить, что он изначально сопровождал реакции липидных БС вначале в мире РНК, а затем и в мире ДНК, поскольку клеточные мембраны служат каркасом для синтеза своих собственных компонентов. Так, около половины всех мембран клетки ограничивают похожие на лабиринт полости эндоплазматического ретикулума (ЭР), в которых ЭР синтезируются липиды для всей остальной клетки.

Отметим, что многие важные биохимические процессы протекают внутри мембран или на их поверхностях. Например, при окислительном фосфорилировании и при фотосинтезе требуется полупроницаемая мембрана для сопряжения транспорта протонов с синтезом АТР.

Известно также, что на обращенной к цитозолю стороне ЭР находится множество других органелл - рибосом, занятых синтезом интегральных мембранных белков и растворимых белков, предназначенных для секреции или для других органелл.

В таком случае можно утверждать, что все клеточные компартменты должны обладать не только характерной ей функцией, но достаточно строго определенным значением плотности своей среды. Так, ядро не только содержит основную часть генома клетки, но и обеспечивает синтез РНК и ДНК. Попутно заметим, что в некоторых бактериях ДНК присоединена к впячиванию плазматической мембраны, называемому мезосомой.

Митохондрии и хлоропласты обеспечивают клетку энергией АТФ, используемого в реакциях биосинтеза, требующих поступления свободной энергии.

К тому же данное предположение невольно подтверждается значениями средней плотности ДНК разных БС одной и той же клетки. Так, величины плотностей ядерной, митохондриальной и хлоропластной ДНК разнятся не только в одной клетке. Они отличны для разных БС, включая вирусные частицы.

Вполне возможно, что и встраивание значительной части белков, в которых нуждается данная клеточная органелла, также связана со значениями их плотностей. Ведь известно, что синтез почти всех клеточных белков в ДНК-БС начинается в цитозоле – общем пространстве, окружающем все органеллы. После этого каждый вновь синтезированный белок затем специфически доставляется в тот клеточный компартмент или органеллу, в который в нём нуждается.

Использование в качестве БД БС аминокислот в дальнейшем способствовало не только к образованию липопротеидных БС, создание которых, в свою очередь, облегчило сборку нуклеотидных БС, но и привело к разнообразию липидов, поскольку их синтез непосредственно связан с метаболизмом пяти аминокислот: Phe, Tyr, Leu, Lys и Trp.

Высокая чувствительность аминокислот к изменениям внешней и внутренней среды только лишь приветствовалась при их выборе в качестве БД БС, что в последствии привело к созданию разнообразных энзимных (ферментных) БС.

Немаловажным фактом в выборе аминокислот в качестве БД является и их следующая особенность - при недостатке жиров или углеводов аминокислоты могут окислиться с выделением энергии. Это также чрезвычайно важное свойство аминокислот для мира РНК, поскольку АТФ - универсальный источник энергии для многих биохимических процессов, которая используется непосредственно, а не является формой запасания энергии.

Современными методами анализа в морской воде найдено две трети химических элементов таблицы Менделеева. Различные БС и отобрали их в качестве своих БД, превратив их тем самым в биоэлементы. Многие из них связываются с двухцепочечными нуклеиновыми кислотами, которые в этом случае выступают в качестве двухсубъединичных БС с БД в виде биоэлементов.

Описанная выше выгода от присутствия БД в БС, состоящих из двух идентичных субъединиц и одной БД, невольно приводила в процессе эволюции не только к их максимальной совместимости. БД зачастую лично способствовала созданию дополнительных ББ в новых - трехсубъединичных БС.

Для создания правильной геометрии остова двойной спирали ДНК очень важно, чтобы более объемные пурины всегда спаривались с пиримидиновыми, имеющими меньшие размеры. Однако, поскольку каждый из нуклеотидов имеет свою плотность, то и GC- и АТ-пары нуклеотидных БС будут иметь разную величину их плотностей.

Поскольку каждая из этих пар между собой образует разное количество водородных связей, можно определить соотношение разницы в значениях их плотностей и количествах связи. Так, разница в значениях плотностей АТ-пары, соединенных двумя водородными связями составит 0,37 г/см3, а в G-C-паре, соединённой тремя водородными связями – 0, 65 г/см3. В таком случае одна водородная связь АТ-пары удерживает разницу в 0, 185 г/см3, а водородная связь G-C-пары – 0, 223 г/см3. Следовательно, связь между G и C нуклеотидами крепче, чем между нуклеотидами А и Т.

Это свойство связей отразилось на температуре плавления ДНК. Чем больше ГЦ-пар в ДНК, тем выше температура её плавления (т.е. расхождения цепей этой двойной нуклеотидной спирали).

В связи с этим становится также понятным тот факт, что соотношение пар азотистых оснований А+Т/Г+Ц является важным показателем специфичности ДНК у разных организмов. В то же время нуклеотидный состав ДНК у одного и того же генотипа остаётся постоянным в изменяющихся условиях окружающей среды, что является важнейшим фактором сохранения наследственных свойств организма.

Таким образом, все приведенные в работе факты убедительно свидетельствуют о чрезвычайной важности значений плотности и плавучей плотности в создании БС.

Следовательно, именно эта характеристика составляющих БС является такой же основной для мира живой природы, как и значение атомного веса для объектов неживой природы. В этом - вся суть главного биологического закона.

Заметим также, что молекулы воды, создавая своим непрерывным движением БС, способны постоянно мешать их целостности, унося с собою как их субъединицы, так и БД, ими отобранные из водной среды.

В этой связи логично предположить, что БС, содержащие субъединицы и БД, малые по размерам и обладающие идентичной плотностью, способны эффективно проявлять свои функции только лишь при определенном их количестве. А это обстоятельство обязательно проявится в нуклеиновых кислотах БС повтором их генов, что, в свою очередь, благодаря их мутациям, приведет к разнообразию БС.

Подтвердим данное предположение следующими фактами.

В хлоропластах хлорофилл и другие пигменты, погруженные в тилакоиды, собраны в функциональные единицы (по 250-400 молекул), называемые фотосистемами [16].

Размер части генома, занятой повторяющимися последовательностями, широко варьирует между таксонами. У дрожжей он достигает 20%, у млекопитающих до 60% всей ДНК повторяется. У растений процент повторенных последовательностей может превышать 80% [3].

Анализ вышеприведенных фактов позволяет утверждать, что вода - не только колыбель первых БС, но и их творец, и основной фактор эволюции объектов живой природы. Но именно амфипатичность составляющих БС, послужившая причиной создания первой БС, содержащей две идентичные субъединицы, стала основанием для возникновения всего разнообразия представителей живой природы.

1. Аминоацил-тРНК-синтетазы. URL: http: //www.xumuk.ru/encyclopedia/210.html (дата обращения 24.01.2015).
2. Белки. URL: https://ru.wikipedia.org/wiki/Белки (дата обращения 24.01.2015).
3. Биохимия: Учеб. для вузов /Под ред. Е.С. Северина. М.: ГОЭТАР, 2003. 779 с.
4. Броуновское движение. Физическая энциклопедия. М.: Советская энциклопедия, 1988. Т. 1. С. 229-230.
5. Гидрофильность. URL: https://ru.wikipedia.org/wiki/Гидрофильность(дата обращения 24.01.2015).
6. Гормоны, регулирующие уровень сахара, и как они увеличивают вес. URL: http://www.eurolab.ua/woman/566/1215/11511/ (дата обращения 24.01.2015).
7. Морская вода. URL: https://ru.wikipedia.org/wiki/Морская_вода (дата обращения 24.01.2015).
8. Основные физико-химические свойства вод Мирового океана. URL: http://www.grandars.ru/shkola/geografiya/voda-mirovogo-okeana.html (дата обращения 24.01.2015).
9. Перельман В. И. Краткий справочник химика, 7-е изд. Москва, 1964. - 620 c.
10. Пластом. URL: https://ru.wikipedia.org/wiki/Пластом (дата обращения 24.01.2015).
11. Повторяющиеся последовательности и сателлитная ДНК. URL: http://www.ngpedia.ru/id294894p1.html (дата обращения 24.01.2015).
12. Пролин. URL: https://ru.wikipedia.org/wiki/Пролин (дата обращения 24.01.2015).
13. Пролин. URL: http://eniw.ru/prolin.htm (дата обращения 24.01.2015).
14. Ратнер В.А. Генетический код как система //Соровский образовательный журнал. – 2000. Т.3, № 3. С. 17-22.
15. Характеристика вод Индийского океана http://geo.5materik.ru/stati/vody-indijskogo-okeana
16. Хлорофиллы. URL: http://medbiol.ru/medbiol/botanica/001f30f5.html (дата обращения 24.01.2015).
17. Цитоплазма. URL: http://ru-ecology.info/post/103685802460004/ (дата обращения 24.01.2015).
18. Шишлова А. Свет далеких звезд и жизнь на Земле. URL: http://www.nkj.ru/archive/articles/7509/ (дата обращения 1.02.2015).
19. Эволюция генов и геномов клеток. URL: www.irbis.vegu.ru/repos/470/HTML/0085.Html (дата обращения 24.01.2015).
20. Энолаза. URL: https://ru.wikipedia.org/wiki/Энолаза (дата обращения 26.01.2015).
21. Wang Y., Zhang L., Yao J. et al. Accumulation and resistance to copper of two biotypes // Bull. Environ. Contam. Toxicol. – 2009. – Vol.82 (4). – P. 454–459.

Комментарии пользователей:

Оставить комментарий