Публикация научных статей.
Вход на сайт
E-mail:
Пароль:
Запомнить
Регистрация/
Забыли пароль?
Международный научно-исследовательский журнал публикации ВАК
Научные направления
Поделиться:
Срочные публикации в журналах ВАК и зарубежных журналах Скопус (SCOPUS)!




Статья опубликована в №9 (май) 2014
Разделы: Биология
Размещена 24.12.2013. Последняя правка: 23.12.2013.

CВОЙСТВА «БСОЛ-2012» И ИХ ВЛИЯНИЕ НА НЕКОТОРЫЕ ОСОБЕННОСТИ ГЕНЕТИЧЕСКОГО КОДА

Телепнева Людмила Георгиевна

Харьковский институт микробиологии и иммунологии им. И.И. Мечникова

научный сотрудник

Аннотация:
Рассмотрены особенности биологической переносящей и катализирующей системы под названием «Биологическая система Одесса-Лондон-2012» («БСОЛ-2012») и её влияние на создание первичного генетического кода.


Abstract:
The features of biological and catalyzes the transfer system called "biological system Odessa-London-2012" ("BSOL-2012") and its influence on the creation of the primary genetic code


Ключевые слова:
свойства, генетический код, «Биологическая система Одесса-Лондон-2012» («БСОЛ-2012»), аминокислоты, кодоны, нуклеотиды, нуклеопротеиды, белки, ферменты, химические элементы, влияние

Keywords:
properties, genetic code, «Biological system Odessa-London-2012» («BSOL-2012»), amino acid, codon, nucleotides, nucleoproteins, proteins, enzymes, chemical elements, influence



УДК 577.2

В том, что природа сверхгениальна в своей экономичности и комбинаторике, в очередной раз убеждаешься, глядя на три плоскостных формы существования биологической переносящей и катализирующей биосистемы под названием «БСОЛ-2012». Так, для создания одного большого реакционного канала этой биосистемы она использует 4 идентичные (или почти идентичные, как в случае с гемоглобином) субъединицы, а для создания 4-х аналогичных реакционных каналов «БСОЛ-2012» всего лишь - 9 таких субъединиц (рис. 1).
 
.        Рисунок 1 - Плоскостные формы существования БСОЛ-2012: 1а) мономер биосистемы, состоящий из трех идентичных субъединиц, с четырьмя дополнительными включениями (аминокислотами), находящихся в районе его четырех бухт; 1б) расслабленная плоскостная форма существования БСОЛ-2012; 1в и 1г) её напряженные формы плоскостного существования.


Рисунок 1 - Плоскостные формы существования БСОЛ-2012: 1а) мономер биосистемы, состоящий из трех идентичных субъединиц, с четырьмя дополнительными включениями (аминокислотами), находящихся в районе его четырех бухт; 1б) расслабленная плоскостная форма существования БСОЛ-2012; 1в и 1г) её напряженные формы плоскостного существования.

В то же время возможность замены материала этих идентичных субъединиц позволяет получать Природе липидные, нуклеотидные и белковые переносящие и катализирующие системы.
Поскольку почти каждая биоструктура подвергается солнечной инсоляции, плоскостным формам очень важно было выдержать определенный угол наклона к солнечным лучам. В этом им вначале во многом помогали ионы и атомы химических элементов, о чем невольно свидетельствует наличие порядка 64 элементов, зачисленные в биогенные элементы (т. е. по числу 64 бухт, образованных БСОЛ-2012).
Повышенное содержание некоторых элементов в организме по сравнению с окружающей средой называют биологическим концентрированием элемента. Например, углерода в земной коре 0,35%, а по содержанию в живых организмах он занимает второе место (21%). Однако данная закономерность наблюдается не всегда. Так, кремния в земной коре 27,6%, а в живых организмах его мало, алюминия – 7,45%, а в живых организмах -1·10-5%. В составе живого вещества найдено более 70 элементов.
Элементы необходимые организму для построения и жизнедеятельности клеток и органов, называют биогенными элементами.
Существует несколько классификаций биогенных элементов:
А) По их функциональной роли:
1) органогены, в организме их 97,4% (С, Н, О, N, Р, S),
2) элементы электролитного фона (Na, К, Ca, Mg, Сl). Данные ионы металлов составляют 99% общего содержания металлов в организме;
3) Микроэлементы – это биологически активные атомы центров ферментов, гормонов (переходные металлы).
Каталитические свойства большинства ферментов определяются активным центром, образуемым разными микроэлементами. Ферменты синтезируются на период выполнения функции.
Ион металла выполняет роль активатора и его можно заменить ионом другого металла без потери физиологической активности фермента. Такие энзимы отнесены к неспецифическим ферментам.
Ниже приведены ферменты, в которых ионы различных металлов выполняют сходные функции (табл. 1).
 
Таблица 1. Ферменты, в которых ионы различных металлов выполняют сходные функции [3].

Фермент

Микроэлементы, активирующие фермент

Карбоксилаза

Mn2+, Co2+, Cu2+, Fe2+, Ca2+, Zn2+

Полипептидаза

Zn2+, Co2+

Лецитиназа

Zn2+, Mg2+, Co2+, Zn2+, Mn2+

Аргиназа

Co2+, Mn2+, Ni2+, Fe2+

 
Один микроэлемент может активировать работу различных ферментов, а один фермент может быть активирован различными микроэлементами. Наибольшую близость в биологическом действии оказывают ферменты с микроэлементами, имеющими одинаковую степень окисления +2. Как видно для микроэлементов переходных элементов в их биологическом действии характерно больше горизонтальное сходство, чем вертикальное в периодической системе Д.И. Менделеева (в ряду Ti-Zn). Пpи решeнии вопроса о применении того или иного микроэлемента необходимо учитывать не только наличие подвижных форм этого элемента, но и других, имеющих одинаковую степень окисления и способных заменять друг друга в составе ферментов, а также величину значений их плотностей.
Промежуточное положение между специфическими и неспецифическими ферментами занимают некоторые металлоферменты. Ионы металлов выполняют функцию кофактора. Повышение прочности биокомплекса фермента повышает специфичность его биологического действия. На эффективность ферментативного действия иона металла фермента оказывает влияние его степень окисления. По интенсивности влияния микроэлементы расположены в следующий ряд:
Ti4+®Fe3+®Cu2+®Fe2+®Mg2+®Mn2+.
Ион Мn3+ в отличие от иона Мn2+, очень прочно связан с белками, причем преимущественно с кислородосодержащими группами и совместно Fe3+ входит в состав металлопротеинов.
Важным этапом обмена веществ является отщепление водорода от питательных веществ. Атомы водорода переходят при этом в ионное состояние, а отделенные от них электроны поступают в дыхательную цепь. В этой цепи, переходя из одного соединения к другому, они отдают свою энергию на образование одного из основных источников энергии аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ), а сами, в конечном счете, попадают к молекуле кислорода и присоединяются к ней, образуя молекулы воды. Мостиком, по которому осциллируют электроны, служат комплексные соединения железа с порфириновым ядром, аналогичные по составу гемоглобину [1].
Однако, в связи с более крепкой связью липида и аминокислоты, выгодной для БСОЛ-2012, началась постепенная замена части химических элементов на аминокислоты. К тому же белковые молекулы могли создавать субъединицы с большими величинами диаметров, а это значительно увеличивало площадь реакционных каналов БСОЛ-2012, что позволяло работать с большим перечнем субстратов ферментных систем.
Но и на этом особенности БСОЛ-2012 еще не заканчиваются.
Общеизвестно, что универсальность генетического кода (ГК) свидетельствует о том, что он сложился очень рано в процессе эволюции. Значит, особенности ГК несут в себе след его возникновения в какой-либо примитивной биосистеме. При этом подробный анализ этой самосборной биологической системы сможет помочь понять, как именно мог возникнуть первичный ГК.
То, что 20 аминокислот представлены 61 кодоном, означает, что ГК вырожденный. Почти каждой аминокислоте соответствует несколько кодонов-синонимов.
В то же время вопрос о том, почему только канонические аминокислоты присутствуют в белках, и почему их именно 20, до сих пор не имеет в науке точного ответа. Существуют разнообразные подходы, как к классификации канонического набора аминокислот, так и к построению их пространственной структуры, но они на поставленные вопросы полностью не отвечают [2].
В этой связи обратим особое внимание на тот факт, что три плоскостные формы существования (рис. 1а, 1б и 1в) БСОЛ-2012 образуют в сумме 20 реакционных каналов (4 больших и 2·8 - маленьких), что совпадает с числом канонических аминокислот.
Отметим также, что в действительности канонических аминокислот не 20, а только 19, поскольку аминокислотой можем называть вещество, которое одновременно содержит аминогруппу -NH2 и карбоксильную группу - COOH. Дело в том, что мономер белка - пролин (Pro, с его кодонами CCU, CCC, CCA, CCG) - аминокислотой в действительности не является, поскольку в нём вместо аминогруппы присутствует иминогруппа, поэтому пролин правильней называть иминокислотой [2].
Чем же еще интересен пролин? Пролин - это аминокислота, выделенная в 1901 году Э. Фишером из казеина, является заменимой аминокислотой для нашего организма. Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота) — гетероциклическая аминокислота (точнее, иминокислота). Существует в двух оптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата . Плотность пролина 1,35-1,38 г/см3. Пролин содержит атом азота  (в связанном виде), соединенный с предыдущим аминокислотным остатком, аминокислотным радикалом, и группой СН. Он очень резко изгибает пептидную цепь. В организме пролин синтезируется из глутаминовой кислоты. Считается, что пролин входит в состав всех белков всех организмов. Особенно богат пролином основной белок соединительной ткани  — коллаген. В составе коллагена пролин при участии  аскорбиновой кислоты окисляется в гидроксипролин. Чередующиеся остатки пролина и гидроксипролина способствуют созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность. Пролин является главным строительным материалом организма — кости, сухожилия, связки и кожа содержат коллаген. Он также участвует в поддержании работоспособности и укреплении сердечной мышцы.
Как видно из приведенных выше фактов, пролин имеет столько полезных свойств для биологических объектов, что он, отобранный кодоном с тремя одноименными нуклеиновыми основаниями (ССС) – полноправно вошел в состав 20 канонических аминокислот, имеющих на всех с тремя терминирующими кодонами 64 кодона.
Интересно, что кодоны с одноименными нуклеотидами принадлежат только 4-м каноническим аминокислотам. Причем по 4 кодона имеют пролин (Про, Pro, P,ССU, ССС, CCA CCG; 1,35-138 г/см3) и глицин (Гли, G, Gly,GGU GGC GGA GGG; 1,607 г/см3). Два кодона фенилаланина (Фен, Phe, F; 1,29 г/см3) – UUU и UUC делят домен с двумя кодонами лейцина (Лей, Leu, L) - UUA и UUG. А два кодона лизина (Лиз, Lys, K) – AAA и AAG делит домен с двумя кодонами аспарагина (Асн, Asn, N) – AAU и AAС [3].
Обратим особое внимание на тот факт, что ни она из четырех форм существования БСОЛ-2012 (три плоскостных и одна кубическая) с помощью броуновского движения не собирается изначально из отдельных субъединиц. Уже на этом уровне создания биоструктур задействованы биоблоки, состоящие из трех идентичных субъединиц. В результате этого в трех плоскостных формах существования БСОЛ-2012 образуется 20 реакционных каналов, способствовавших отбору 20 аминокислот.
В этой связи отметим, что своими образующими субъединицы БСОЛ-2012 (рис. 1), находящиеся в плоскостной форме существования, невольно создают 64 природных биологических углублений - 64 бухты. В этих бухтах надолго могли оставаться и даже перемещаться вместе с названными биоструктурами иные составляющие представителей мира живой природы, например, аминокислоты и разнообразные химические элементы.
К тому же, именно создание такой бухты с использованием образующих только 2-х субъединиц БСОЛ-2012 и поспособствовало появлению кажущейся «двоичности» ГК. Ведь в случае использования биоструктурой в качестве субъединиц нуклеотидов, эти бухты сразу же автоматически превращаются в 64 кодона – места нахождения аминокислот и трех стоп-кодонов в данной биосистеме (рис.1).
Вполне возможно, что существование БСОЛ-2012 не только в плоскостной, но и в объемной форме, сможет объяснить такую особенность ГК, как тенденция к группировке кодонов, соответствующих одной аминокислоте. Часто основание в третьем положении кодона оказывается несущественным для его специфичности. Одна аминокислота может быть представлена четырьмя кодонами, различающимися только по третьему основанию. При этом говорят о вырожденности третьего основания.
Названная выше особенность, а также тенденция к сходству кодонов у аминокислот одного типа (т.е. полярных, гидрофобных и т.д.) сводят до минимума эффект мутаций. При такой организации ГК случайно возникшая замена основания с большей вероятностью (чем при случайном подборе кодонов) приведет к замене на сходную по свойствам аминокислоту или же замены не произойдет вовсе, поскольку в результате этого образуется кодон-синоним этой же аминокислоты [2].
Вполне возможно, что данная особенность ГК вызвана тем, что вокруг центральной субъединицы БСОЛ-2012 в её расслабленной плоскостной форме могут разместиться 4 идентичных аминокислоты, находящихся в 4-х больших идентичных реакционных каналах (рис. 1б).
Такое же число идентичных аминокислот (4) может расположиться и вокруг центральной субъединицы БСОЛ-2012 в её объемной (кубической) форме существования (рис. 2а). На рис. 2а три раскрашенные аминокислоты специально представлены в виде цилиндров, чтобы четче показать их расположение в четырех реакционных каналах нуклеотидной БСОЛ-2012.
 
 

 Рисунок 2. а) Объемная (кубическая) форма существования нуклеотидной БСОЛ-2012 с тремя аминокислотами, окрашенными в один цвет с нуклеотидом,  определяющим её свойства. Один из нуклеотидов данной биоструктуры (передний) специально снят, чтобы показать возможность неоднократного прочтения генома на участке из 5 нуклеотидов.

  Рисунок 2. б) Линейное объединение трех БСОЛ-2012, приводящее к образованию общего реакционного канала, способствующего созданию первых пептидов (незакрашенные треугольники одного цвета с закрашенными треугольниками означают те же аминокислоты, но находящиеся в дополнительном 5-м или 6-м кодоне-синониме).

а

б

 
Рисунок 2. а) Объемная (кубическая) форма существования нуклеотидной БСОЛ-2012 с тремя аминокислотами, окрашенными в один цвет с нуклеотидом,  определяющим её свойства. Один из нуклеотидов данной биоструктуры (передний) специально снят, чтобы показать возможность неоднократного прочтения генома на участке из 5 нуклеотидов.
 б) Линейное объединение трех БСОЛ-2012, приводящее к образованию общего реакционного канала, способствующего созданию первых пептидов (незакрашенные треугольники одного цвета с закрашенными треугольниками означают те же аминокислоты, но находящиеся в дополнительном 5-м или 6-м кодоне-синониме).
 
Заметим, что при сборе в объемную форму существования в БСОЛ-2012 образуется 4 реакционных канала, в которые могут войти 4 идентичных аминокислоты. При этом три из этих идентичных аминокислот в результате сборки имеют строго фиксированное положение, показанное на рис. 2а.
В то же время 4-я идентичная им аминокислота могла войти в четвертый, дополнительный реакционный канал (появляющийся в результате сбора девяти идентичных субъединиц в кубическую форму существования БСОЛ-2012) и расположиться там более свободно. При этом в этом канале она могла занять позицию, идентичную одной из трех аминокислот (раскрашенных в разные цвета на рис. 2а), либо проникнуть в уже «занятый» аминокислотой реакционный канал, однако не на полную свою длину  - а на длину, равную толщине одного или двух нуклеотидов (рис. 2б).
Последнее обстоятельство должно было привести к тому, что у такой аминокислоты (как и у идентичных ей трех раскрашенных) должны были появиться два «дополнительных» кодона, ведь они могли войти в реакционный канал либо справа от нуклеотида, определяющего её свойства, либо слева. Таким образом, у части аминокислот количество кодонов могло превышать 4, и они, взаимодействуя с аминокислотами двух БСОЛ-2012, могли связывать их в линейную объединенную биоструктуру (рис. 2б).
В свою очередь, возможность аминокислот входить в аминокислотные каналы кубической формы БСОЛ-2012 слева или справа от нуклеотида, определяющего её свойства, должна была неизбежно привести к разделению их на «правшей» и «левшей», что и подтверждается в настоящее время наличием двух классов аминоацил-тРНК-синтетаз (АРСаз, кодаз) [4].
АРСазы разных классов взаимодействуют с разными компонентами тРНК.Так, десятьАРСазы первого класса взаимодействуют с акцепторным стеблем тРНК через малый желобок, тогда как десять кодаз второго класса – через большой желобок (напомним, что в двойной цепи РНК, как и в двойной цепи ДНК, есть два желобка - малый и большой).
В тоже время составных частей молекулы аминокислоты также три - идентичные для всех аминокислот: N-конец (аминогруппа NH2) и С-конец (карбоксильная группа СООН), а также радикал  R, хотя и различающийся у разных аминокислот, но всегда содержащий атом водорода (Н). Наличие трех атомов Н в аминокислоте и трех нуклеотидов в кодоне невольно наводит на мысль, что аминокислота последовательно связывается с каждым из трех нуклеотидов кодона при помощи атомов Н, принадлежащих этим группам.
Аминокислотам в реакционные каналы биосистемы легче попадать концом, имеющим меньшую площадь сечения, т. е. N-концом, а БСОЛ-2012 легче передвигаться с аминокислотами, вставленными N-концами по ходу движения, чем с С-концами, имеющими большую площадь сечения (рис. 2б).
В тоже время напряженная плоскостная форма БСОЛ-2012 может объяснить и наличие максимального количества кодонов у трех аминокислот (рис. 1). Обратим внимание на центральный элемент данной биоструктуры – субъединицу под номером 2′. В двух напряженных формах существования плоскостной БСОЛ-2012 вокруг него образуются 6 идентичных малых реакционных каналов - 6 мест, куда могут попасть 6 идентичных аминокислот. В этой связи обратим внимание на тот факт, что максимальное количество кодонов для одной аминокислоты также равно 6. Причем таких аминокислот три, как и число бухт у каждого из описанных выше каналов.
В этой связи интересно рассмотреть хотя бы краткую характеристику данных аминокислот и перечислить все их 6 кодонов, для того, чтобы понять: Чем же отличаются эти аминокислоты от других?
Число кодонов для каждой аминокислоты коррелирует с реальной частотой встречаемости данной аминокислоты в белках (исключение составляет аргинин), поскольку в эукариотической ДНК дуплет CG встречается редко. Поэтому четыре кодона, соответствующие аргинину, которые начинаются с этого дуплета, встречаются реже, чем следовало бы ожидать [3].
Аргинин (2-амино-5-гуанидинпентановая кислота, Арг, Arg, R) — алифатическая основная  α-аминокислота, условно-незаменимая аминокислота, способная синтезироваться в организме самостоятельно из глутаминовой кислоты, но при различных заболеваниях или дефиците в рационе белка её синтез резко снижается. Кроме того, одним из факторов снижения синтеза аргинина является возраст. Эта аминокислота оптически активна и существует в виде L- и D-изомеров.
L-аргинин входит в состав пептидов и белков, особенно высоко содержание аргинина в основных белках - гистонах и протаминах (до 85 %).
Это один из ключевых метаболитов в процессах азотистого обмена (орнитиновом цикле  млекопитающих и рыб). Он является субстратом NO-синтетаз в синтезе окида азота NO, являющегося локальным тканевым гормоном с множественными эффектами — от провоспалительного до сосудистых эффектов и стимуляции ангиогенеза. В остальных аминокислотах организма оксид азота находится в прочном соединении. Благодаря этому обстоятельству аргинину предназначена природой информационная роль. Интересно, что действие аргинина усиливает цинк.
В организме аргинин синтезируется из цитруллина, орнитина и диметиларгинина и служит предшественником пролина и глутаминовой кислоты. Аргинин участвует в цикле переаминирования и выведения из организма конечного азота, то есть продукта распада отработанных белков. От мощности работы цикла (орнитин — цитруллин — аргинин) зависит способность организма создавать мочевину и очищаться от белковых шлаков. Высокая основность аргинина и его способность образовывать ионные связи с фосфатными группами ДНК, обуславливает образование нуклеопротеидов — комплексов гистон-ДНК хроматина и протамин-ДНК геторохроматина сперматозоидов. Он активизирует иммунитет и используется при иммунодефицитных состояниях, в том числе в лечении СПИДа. L-Аргинин замедляет рост опухолей, в том числе и многих раковых. В механизмах этого явления участвует способность аргинина: а) активировать противоопухолевую цитотоксичность макрофагов; б) увеличивать число и функциональную активность Т-хелперов - основного звена в развитии иммунного ответа; в) увеличивать число и активность NK (натуральных киллеров) и LAK (лимфокин активированных киллеров) в их прямой противоопухолевой агрессии. L-Аргинин замечательно увеличивает скорость зарастания поврежденных тканей - ран, растяжений сухожилий, переломов костей. При недостатке L-Аргинина и недостаточной активности NO-синтезы диастолическое давление возрастает. Недостаток этой аминокислоты в питании приводит к замедлению роста.
Кодонами-синонимами аргинина являются: CGU, CGC, CGA, CGG и AGA, AGG [4]. Попутно отметим, что на рис. 2б треугольником с красной обводкой может быть представлен, как аргинин, так и лейцин, находящийся в одном из двух своих «дополнительных» кодонов (в котором  изменился только первый  нуклеотид,  по сравнению с четверкой кодонов).
Кодоны-синонимы лейцина: CUU, CUC, CUA, CUG, UUA, UUG, а серина - UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC. Благодаря этому обстоятельству 5-й и 6-й его кодоны попадают в один домен с 5-м и 6-м кодонами аргинина – AGA и AGG [3]. На рис. 2б серин, находящийся в одном из двух «дополнительных» кодонов представлен в виде неокрашенного треугольника с зеленой обводкой.
Приведем краткую характеристику и этих аминокислот. Лейцин (сокр. Leu или L; 2-амино-4-метилпентановая кислота) (от «leukos» (греч.) — «белый») - аминокислота с максимально возможным количеством кодонов — незаменимаяалифатическая аминокислота с химической формулой HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2.
В то же время лейцин, изолейцин и валин, принадлежащие к так называемым аминокислотам с разветвленными цепями, в первую очередь, могут использоваться организмом для получения энергии. Лейцин косвенно экономит запасы глюкозы и подавляет их разрушение.
Лейцин входит в состав всех природных белков, составляя до 9% их состава. Он применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний. Лейцин предотвращает мышечный катаболизм. Другие аминокислоты с разветвленными боковыми цепями, изолейцин и валин, служат, в первую очередь, как субстрат для глюконеогенеза и также проявляют, таким образом, свой антикатаболический эффект.
Лейцин обладает наибольшим инсулиногенным эффектом по сравнению с двумя другими аминокислотами ВСАА (изолейцином и валином). По этой причине комбинированный прием всех трех этих аминокислот особенно эффективен [3].
Третья аминокислота, имеющая 6 кодонов-синонимов, - сери́н (α-амино-β-оксипропионовая кислота; 2-амино-3-гидроксипропановая кислота) — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D. Плотность серина 1,537 г/см3. L-серин участвует в построении почти всех природных белков, составляя 6,9% их состава. Он участвует в образовании активных центров многих ферментов, среди которых можно назвать эстеразу – фермент, отвечающий за расщепление сложных эфиров.
Данная аминокислота играет очень важную роль в энергетике клеток.
В организме человека серин синтезируется из 3-фосфоглицерата – промежуточного продукта гликолиза и, в свою очередь, участвует в биосинтезе целого ряда других заменимых аминокислот: глицина (Gly с кодонами GGU,GGC, GGA, GGG), цистеина (Cys с кодонами UGU, UGC), метионина (Met с его единственным кодоном, являющимся и инициирующим кодоном AUG), а также триптофана (Trp с его единственным кодоном UGG в универсальном геноме) [3].
Кроме того, серин является исходным продуктом синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, сфинголипидов, этаноламина, и других важных продуктов обмена веществ. Эта аминокислота участвует в производстве иммуноглобулинов антител. Немаловажно отметить, что серин рассматривается как естественное болеутоляющее средство.
В процессе распада в организме серин подвергается прямому или непрямому дезаминированию с образованием пириновиноградной кислоты, которая в дальнейшем включается в цикл Кребса.
Приведенные выше данные свидетельствуют об очень важных свойствах названных трех аминокислот. Создается даже впечатление, что суперэлемент БСОЛ-2012 «держит» их вокруг себя на самом минимальном расстоянии, а их кодоны сформированы с его непосредственным участием.
Следует отметить, что через суперэлемент – центральную субъединицу БСОЛ-2012 проходят все её оси, как в трех формах плоскостного существования, так и в объемной. В свою очередь, симметричность БСОЛ-2012 невольно отразилась и на явной симметричности генетического кода.
 
Заключение
Наличие двадцати реакционных каналов у плоскостной формы существования БСОЛ-2012 привело к тому, что было отобрано только 20 классических аминокислот из порядка 200, известных к этому времени.
Наличие 64 бухт, образованных образующими субъединиц БСОЛ-2012, способствовало выбору 64 химических элементов, входящих в состав биоструктур. Кроме того, поскольку в этих бухтах могли задерживаться аминокислоты, для их отбора также используется 64 кодона.
Максимальное количество кодонов-синонимов для одной аминокислоты (6) определяется максимальным количеством малых реакционных каналов, сформированных с участием суперэлемента БСОЛ-2012, находящегося в напряженной плоскостной форме существования.
Поскольку через суперэлемент БСОЛ-2012 проходят все оси симметрии, то и генетический код (ГК) также обладает симметрией.
Геометрические соотношения элементов БСОЛ-2013 привело к тому, что длина аминокислоты равна сумме толщин трех нуклеотидов, с которыми она взаимодействует. Это, в свою очередь, поспособствовало тому, что каждую аминокислоту стал определять кодон из трех нуклеотидов.
Наличие объемной формы существования БСОЛ-2012 привело к тому, что набор из пяти нуклеотидов может быть прочитан трижды: с первого нуклеотида, со второго и с третьего, т. е. со сдвижкой на один и два нуклеотида. Это еще раз подтверждает наличие экономичности и комбинаторики, так характерные для Природы, при создании геномов.
Такая структура генетического кода важна не только для синтеза белков, но и для регуляции работы генов.
Для лучшего попадания аминокислот в реакционные каналы БСОЛ-2012 они должны входить в них более узким концом (т. е. NH3-). При передвижении всей биоструктуры в том же направлении, L-аминокислоты создают меньшее сопротивление движению, по сравнению с их зеркальной копией (D-аминокислотами), поскольку второй конец аминокислоты (СООН), имеет большую площадь сечения.
В то же время возможность подхода аминокислоты в реакционном канале к кодону, определяющему её свойства, слева и справа, невольно поделила их всех поровну на «правшей» и «левшей». Это обстоятельство затем проявилось в появлении двух классов синтетаз – аминоацил-тРНК-синтетаз, взаимодействующих как с аминокислотами, так и с тРНК.
Следовательно, БСОЛ-2012 определил все известные на сегодняшний день особенности генетического кода и даже наличие двух классов кодаз.

Библиографический список:

1. Авцын А.П., Жаворонков А.А. и др. Микроэлементы человека. М.: Медицина, 1991. 496 с.
2. Азимов А. Генетический код. От теории эволюции до расшифровки ДНК. М.: Центрполиграф, 2006. — 208 с.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина. 2008. 704 c.
4. Рис Э., Стенберг М. Введение в молекулярную биологию: От клеток к атомам: Пер. с англ. М.: Мир, 2002. 142 с.




Рецензии:

16.07.2014, 15:33 Остапенко Ольга Валериевна
Рецензия:  Рекомендую статью для публикации в журнале.



Комментарии пользователей:

Оставить комментарий


 
 

Вверх